الصفحة الرئيسية
عن الكلية
عمادة الكلية
كلمة عميد الكلية
نبذة عن العمادة
العمداء السابقون
وكالات الكلية
وكالة الكلية
كلمة وكيل الكلية
نبذة عن وكالة الكلية
وكالة الكلية للدراسات العليا
كلمة وكيل الكلية للدراسات العليا
نبذة عن وكالة الكلية للدراسات العليا
الأنشطة العلمية
وحدة ريادة الأعمال
وحدة الجودة والتطوير
شعبة الإعتماد الأكاديمي
شعبة الجودة
شعبة القياس والتقويم
شعبة التدريب وتطوير الموارد البشرية
وكالة الكلية (شطر الطالبات)
إدارة الكلية
كلمة مدير الإدارة
كلمة مديرة الإدارة
إدارة الكلية شطر الطلاب
إدارة الكلية شطر الطالبات
الخطة الاستراتيجية
الشؤون التعليمية
مواقع التدريب التفاعلي
البحث العلمي
الأبحاث
مجلة كلية العلوم
تواصل معنا
الملفات
عربي
English
عن الجامعة
القبول
الأكاديمية
البحث والإبتكار
الحياة الجامعية
الخدمات الإلكترونية
صفحة البحث
كلية العلوم
تفاصيل الوثيقة
نوع الوثيقة
:
مقال في مجلة دورية
عنوان الوثيقة
:
Properties of the V-type ATPase from the excretory system of the usherhopper, Poekilocerus bufonius
Properties of the V-type ATPase from the excretory system of the usherhopper, Poekilocerus bufonius
لغة الوثيقة
:
العربية
المستخلص
:
The bafilomycin A, and N-ethylmaleimide (NEM)-sensitive (V-type) ATPase was partially purified from the apical membrane-rich fractions of excretory system (Malpighian tubules and hind gut) of P. bufonius. Enzymatic activity was inhibited by bafilomycin A(1) (IC50 = 1.3 nM) and NEM (IC50 = 10.1 muM). The V-type ATPase activity is confined to the apical membrane fraction, while the activity of Na+/K+ -ATPase forms the major part of the basal membrane fraction. The optimal pH required for maximal activity of V-type ATPase was pH 7.5. The effect of 30 mM of various salts on ATPase activity was investigated. NaCl and KCl caused increases of 175% and 184%, respectively. Other chloride salts also caused an increase in activity in the following ascending order: RbCl, LiCI, choline Cl, NaCI, KCl and tris-HCl. The activity of V-type ATPase was stimulated by a variety of different anions and cations, and HCO3- was found to be the most potent cationic activator of ATPase activity. The present results show that the properties of V-type ATPase of P. bufonius are similar to those reported for other insect tissues. (C) 2002 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.
اسم الدورية
:
INSECT BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY
المجلد
:
32
العدد
:
9
سنة النشر
:
2002 هـ
تاريخ الاضافة على الموقع
:
Monday, June 23, 2008
الباحثون
اسم الباحث (عربي)
اسم الباحث (انجليزي)
نوع الباحث
المرتبة العلمية
البريد الالكتروني
د. زراق عيسى علي الفيفي
Z. I. A. Al-Fifi
باحث
z_alfifi@hotmail.com
أ.د. علي بن احمد بن سالم الرباعي
Al-Robai A
باحث
alrobai@hotmail.com
سمير محمد خوجه
Khoja SM
باحث
الرجوع إلى صفحة الأبحاث